Alternative modes of client binding enable functional plasticity of Hsp70: letter

Hsp70 binds unfolded protein segments in its groove, but can also bind and stabilize folded protein structures, owing to its moveable lid, with ATP hydrolysis and co-chaperones allowing control of these contrasting effects.

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
Hauptverfasser:	Mashaghi Tabari, Alireza (VerfasserIn) , Bezrukavnikov, Sergey (VerfasserIn) , Minde, David P. (VerfasserIn) , Wentink, Anne (VerfasserIn) , Kityk, Roman (VerfasserIn) , Zachmann-Brand, Beate (VerfasserIn) , Mayer, Matthias P. (VerfasserIn) , Kramer, Günter (VerfasserIn) , Bukau, Bernd (VerfasserIn) , Tans, Sander J. (VerfasserIn)
Dokumenttyp:	Article (Journal) Editorial
Sprache:	Englisch
Veröffentlicht:	26 October 2016
In:	Nature Year: 2016, Jahrgang: 539, Heft: 7629, Pages: 448-451
ISSN:	1476-4687
DOI:	10.1038/nature20137
Online-Zugang:	Verlag, lizenzpflichtig, Volltext: https://doi.org/10.1038/nature20137 Verlag, lizenzpflichtig, Volltext: https://www.nature.com/articles/nature20137
Verfasserangaben:	Alireza Mashaghi, Sergey Bezrukavnikov, David P. Minde, Anne S. Wentink, Roman Kityk, Beate Zachmann-Brand, Matthias P. Mayer, Günter Kramer, Bernd Bukau & Sander J. Tans

Beschreibung
Zusammenfassung:	Hsp70 binds unfolded protein segments in its groove, but can also bind and stabilize folded protein structures, owing to its moveable lid, with ATP hydrolysis and co-chaperones allowing control of these contrasting effects.
Beschreibung:	Gesehen am 12.05.2020
Beschreibung:	Online Resource
ISSN:	1476-4687
DOI:	10.1038/nature20137