The lipid-droplet-associated protein ABHD5 protects the heart through proteolysis of HDAC4

Known as a regulator of lipolysis, ABHD5 is found to also act as a serine protease that cleaves HDAC4 in response to catecholaminergic stimulation, thus resulting in the formation of a polypeptide that protects against metabolic-stress-induced heart failure.

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Bibliographische Detailangaben
Hauptverfasser: Jebessa, Zegeye Hailu (VerfasserIn) , Dewenter, Matthias (VerfasserIn) , Lehmann, Lorenz (VerfasserIn) , Xu, Chang (VerfasserIn) , Schreiter, Friederike (VerfasserIn) , Siede, Dominik (VerfasserIn) , Jones, Barbara Christine (VerfasserIn) , Federico, Giuseppina (VerfasserIn) , Sauer, Sven (VerfasserIn) , Fischer, Tamás (VerfasserIn) , Müller, Oliver J. (VerfasserIn) , Dieterich, Christoph (VerfasserIn) , Most, Patrick (VerfasserIn) , Gröne, Hermann-Josef (VerfasserIn) , Katus, Hugo (VerfasserIn) , Tyedmers, Jens (VerfasserIn) , Backs, Johannes (VerfasserIn)
Dokumenttyp: Article (Journal)
Sprache:Englisch
Veröffentlicht: 15 November 2019
In: Nature metabolism
Year: 2019, Jahrgang: 1, Heft: 11, Pages: 1157-1167
ISSN:2522-5812
DOI:10.1038/s42255-019-0138-4
Online-Zugang:Resolving-System, Volltext: https://doi.org/10.1038/s42255-019-0138-4
Verlag: https://www.nature.com/articles/s42255-019-0138-4
Volltext
Verfasserangaben:Zegeye H. Jebessa, Kumar D. Shanmukha, Matthias Dewenter, Lorenz H. Lehmann, Chang Xu, Friederike Schreiter, Dominik Siede, Xue-Min Gong, Barbara C. Worst, Giuseppina Federico, Sven W. Sauer, Tamas Fischer, Lisa Wechselberger, Oliver J. Müller, Samuel Sossalla, Christoph Dieterich, Patrick Most, Herrmann-Josef Gröne, Cedric Moro, Monika Oberer, Guenter Haemmerle, Hugo A. Katus, Jens Tyedmers and Johannes Backs
Beschreibung
Zusammenfassung:Known as a regulator of lipolysis, ABHD5 is found to also act as a serine protease that cleaves HDAC4 in response to catecholaminergic stimulation, thus resulting in the formation of a polypeptide that protects against metabolic-stress-induced heart failure.
Beschreibung:Das PDF enthält zusätzlich einen Anhang von 12 Seiten
Gesehen am 06.12.2019
Beschreibung:Online Resource
ISSN:2522-5812
DOI:10.1038/s42255-019-0138-4