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Structural basis of histone H2A-H2B recognition by the essential chaperone FACT

The crystal structure of the FACT histone chaperone domain Spt16M in complex with the H2A-H2B heterodimer is solved; Spt16M makes several interactions with histones and seems to block the interaction of H2B with DNA, which could explain how FACT destabilizes nucleosomes to promote transcription.

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Bibliographische Detailangaben
Hauptverfasser: Hondele, Maria (VerfasserIn) , Stuwe, Tobias (VerfasserIn) , Hassler, Markus (VerfasserIn) , Halbach, Felix (VerfasserIn) , Bowman, Andrew (VerfasserIn) , Zhang, Elisa T. (VerfasserIn) , Nijmeijer, Bianca (VerfasserIn) , Kotthoff, Christiane (VerfasserIn) , Rybin, Vladimir (VerfasserIn) , Amlacher, Stefan (VerfasserIn) , Hurt, Ed (VerfasserIn) , Ladurner, Andreas G. (VerfasserIn)
Dokumenttyp: Article (Journal)
Sprache:Englisch
Veröffentlicht: 22 May 2013
In: Nature
Year: 2013, Jahrgang: 499, Heft: 7456, Pages: 111-114
ISSN:1476-4687
DOI:10.1038/nature12242
Online-Zugang:Verlag, lizenzpflichtig, Volltext: https://doi.org/10.1038/nature12242
Verlag, lizenzpflichtig, Volltext: https://www.nature.com/articles/nature12242
Volltext
Verfasserangaben:Maria Hondele, Tobias Stuwe, Markus Hassler, Felix Halbach, Andrew Bowman, Elisa T. Zhang, Bianca Nijmeijer, Christiane Kotthoff, Vladimir Rybin, Stefan Amlacher, Ed Hurt & Andreas G. Ladurner
Beschreibung
Zusammenfassung:The crystal structure of the FACT histone chaperone domain Spt16M in complex with the H2A-H2B heterodimer is solved; Spt16M makes several interactions with histones and seems to block the interaction of H2B with DNA, which could explain how FACT destabilizes nucleosomes to promote transcription.
Beschreibung:Gesehen am 21.09.2021
Beschreibung:Online Resource
ISSN:1476-4687
DOI:10.1038/nature12242

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